糖份子自己的的缜密性和成千上万N-glycoproteins低表答质量可使对N-glycosylation设备构造的分析技术的介绍也十分问题。在判断低丰度的N糖基化突显淀粉酶或肽段时，之中添加许多未突显的淀粉酶肽断，这很更易将低丰度的糖基化突显淀粉酶肽段的数据信号遮住。凝素亲和法是近些年糖淀粉酶质组学中拜谱生物范围广泛的分割丰度技术。凝集素（lectin）都是类糖根据淀粉酶质，能专情识别系统某一些单一设备构造的单糖或聚糖中单一的糖基回文序列而与之根据，它们的与糖链不可逆转非共价根据，糖淀粉酶或糖肽被凝集素采集之前，通常情况下用单一的单糖采用激烈根据凝集素将糖淀粉酶或糖肽洗刷起来。 蛋清质经酶解后回收回收利用凝集素（lectin）聚集N-糖基化肽段，第二步用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切去接连在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该外理造成Asn团伙量多2.9890Da。结果用高精度LC-MS质谱仪检验脱糖后的肽段，经由文献检索的数据系统库，认定脱糖后团伙量二者说法团伙量的变现与糖基化体现肽段的字段，为了确实该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点确实时候，再回收回收利用label-free的原里对其实行降钙素原检测深入分析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031